Що виникає між амінокислотами зв'язок називають пептидного (амідній), а кілька сполук амінокислот називають пептидом. Оскільки спочатку утворюється дипептид містить реакційноздатні аміногрупу і карбоксильних групи, то до нього можуть приєднатися інші амінокислоти, утворюючи поліпептид (білок). Зазвичай ланцюг з трьох амінокислот називають тріпептідом, а ланцюг з багатьох з'єднаних амінокислот називають поліпептидного ланцюгом. Отже, пептиди - це ланцюжка амінокислот. Білок може складатися з однієї поліпептидного ланцюга або декількох. Наприклад, міоглобін складається з одного ланцюга, тоді як гемоглобін - з двох ланцюгів одного типу і двох ланцюгів іншого типу.

Для поліпептидних ланцюгів характерна нерозгалужене структура. Молекула білка є, по суті, невизначено довгі ланцюги амінокислот, пов'язані пептидними зв'язками: Бічні R-групи, будучи різними за структурою, електрозаряду і розчинності у воді, визначають відмінності між амінокислотами.

Для амінокислот характерна асиметричність, в результаті чого розрізняють Lі D-амінокислоти. У складі клітинних білків є тільки L-амінокислоти, відомо 20 L-амінокислот. Ці амінокислоти часто називають стандартними (основними, нормальними), тому що відомі і ще інші амінокислоти, які присутні в організмах, але не виявляються в більшості їх білків. Такі нестандартні амінокислоти зустрічаються в коллагені (4-гідроксипролін і 5-гідроксилізин), міозин (N-метил-лізин), в протромбіну (g-карбоксіглутаміновая кислота) і в еластині (десмозін). Припускають, що L-амінокислоти існують близько 2 млрд років. З них побудовані білки всіх відомих до теперішнього часу організмів. Відмінності між різними L-амінокіс-лотами визначаються бічними R-групами, приєднаними до альфауглероду. Крім пептидів, що утворюють білки, існує багато пептидів, що зустрічаються в організмах тварин і людини у вигляді вільних з'єднань, не пов'язаних з білками.