Такими Пеп-тідаяі є деякі гормони (інсулін, глюкагон та інші). Оскільки R-групи характеризуються різним ступенем полярності (різною здатністю взаємодіяти з водою при рН близько 7,0), то амінокислоти класифікують на амінокислоти, що містять неполярні R-групи (аланін, валін, лейцин, ізолейцин, пролін), полярні незаряджені R-групи (гліцин, серії, треонін, цист-ін, тирозин, аспарагін, глутамін), негативно заряджені (кислі) R-групи (аспарагінова і глутамінова кислоти), позитивно заряджені (основні) R-групи (лізин, аргінін, гістидин).

Білки розрізняються між собою по молекулярній масі, яка для більшості з них лежить в межах 6000-1 000 000.

Білки розрізняються по складу на прості і складні. Прості білки складаються тільки з амінокислот, утримуючи 50% вуглецю, 7% водню, 23% кисню, 16% азоту. До складу деяких простих білків може входити сірка в невеликій кількості.

Складні білки крім амінокислот містять у своєму складі інші сполуки як органічні, так і неорганічні. Цю небілкової частина молекули складного білка називають простетичної групою. Складними білками є Нуклеопротеїни, ліпопротеїди, фосфопротеіди, Металопротеїни і глікопротеїди (табл. 5).

Білки розрізняються також за структурою, яка залежить від кількості входять до їх складу амінокислот (амінокислотних залишків) і послідовності (чергування) амінокислот у полі-пептид. Одні білки збудовані з однієї (рибонуклеазу, лізоцим), двох (бичачий інсулін), трьох (хемотрипсин), чотирьох (гемоглобін людини) і більш поліпептидних ланцюгів.

Розрізняють первинну, вторинну, третинну і четвертинних структуру білків. Первинна структура визначається відношенням одного амінокислотного залишку до іншого в поліпептиди, тобто послідовністю амінокислотних залишків у поліпептиди Вторинна структура визначається скрученою поліпептидних ланцюгів у вигляді спіралей. Третинна структура характерна для поліпептидних спіральних структур, що утворюють клубки (фібрили). Що стосується четвертинної структури, то вона виникає, коли відбувається з'єднання між собою декількох молекул.

В залежності від конформації (просторової структури), розрізняють глобулярні (поліпептидні ланцюга утворюють клубки) і фібрилярні білки (поліпептидні ланцюга формують фібрили). Глобулярні білками є майже всі ферменти, антитіла, гормони, гемоглобін, сироватковий альбумін, тоді як фібри-лярні є колаген сухожиль і кісток, кератінін волосся та інші.

На частку цитоплазма доводиться 50-70% від загальної кількості органічних сполук. Що ж стосується функцій білків, то вони виключно різноманітні (табл. 6).

Білки є, перш за все, будівельним матеріалом, тому що входять до складу практично всіх клітинних структур. Крім того, володіючи здатністю утворювати волокна, багато білки виконують опорну функцію. Наприклад, основу шкіри, хрящів та сухожиль у ссавців становить фібрилярний білок колаген, який при кип'ятінні у воді перетворюється на желатин, а зв'язок - еластін.